超声处理对叶黄素与牛血清白蛋白结合行为的影响

doi:10.16429/j.1009-7848.2023.05.001

2025年4月29日 14:14 星期二

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超声处理对叶黄素与牛血清白蛋白结合行为的影响
DOI:
                        10.16429/j.1009-7848.2023.05.001
                    
CSTR:
                        
                    
作者:
                        范金波1范金波
渤海大学食品科学与工程学院 辽宁省食品安全重点实验室生鲜农产品贮藏加工及安全控制技术国家地方联合工程研究中心 辽宁锦州 121013
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张炎1张炎
渤海大学食品科学与工程学院 辽宁省食品安全重点实验室生鲜农产品贮藏加工及安全控制技术国家地方联合工程研究中心 辽宁锦州 121013
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康柱1康柱
渤海大学食品科学与工程学院 辽宁省食品安全重点实验室生鲜农产品贮藏加工及安全控制技术国家地方联合工程研究中心 辽宁锦州 121013
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张瀛心1张瀛心
渤海大学食品科学与工程学院 辽宁省食品安全重点实验室生鲜农产品贮藏加工及安全控制技术国家地方联合工程研究中心 辽宁锦州 121013
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周素珍1周素珍
渤海大学食品科学与工程学院 辽宁省食品安全重点实验室生鲜农产品贮藏加工及安全控制技术国家地方联合工程研究中心 辽宁锦州 121013
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王长霞2王长霞
锦州益多乐乳业有限公司 辽宁锦州 121018
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吕长鑫1吕长鑫
渤海大学食品科学与工程学院 辽宁省食品安全重点实验室生鲜农产品贮藏加工及安全控制技术国家地方联合工程研究中心 辽宁锦州 121013
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作者单位:(1.渤海大学食品科学与工程学院 辽宁省食品安全重点实验室生鲜农产品贮藏加工及安全控制技术国家地方联合工程研究中心 辽宁锦州 121013;2.锦州益多乐乳业有限公司 辽宁锦州 121018)
作者简介:
通讯作者:
中图分类号:
基金项目:教育部创新项目(21YH009CX5)

Effect of Ultrasonic Treatment on the Binding Behavior of Lutein and Bovine Serum Albumin

Author:

Fan Jinbo ^¹
Fan Jinbo
College of Food Science and Technology， Bohai University， Food Safety Key Lab of Liaoning Province， National & Local Joint Engineering Research Center of Storage， Processing and Safety Control Technology for Fresh Agricultural and Aquatic Products， Jinzhou 121013， Liaoning
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Zhang Yan ^¹
Zhang Yan
College of Food Science and Technology， Bohai University， Food Safety Key Lab of Liaoning Province， National & Local Joint Engineering Research Center of Storage， Processing and Safety Control Technology for Fresh Agricultural and Aquatic Products， Jinzhou 121013， Liaoning
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Kang Zhu ^¹
Kang Zhu
College of Food Science and Technology， Bohai University， Food Safety Key Lab of Liaoning Province， National & Local Joint Engineering Research Center of Storage， Processing and Safety Control Technology for Fresh Agricultural and Aquatic Products， Jinzhou 121013， Liaoning
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Zhang Yingxin ^¹
Zhang Yingxin
College of Food Science and Technology， Bohai University， Food Safety Key Lab of Liaoning Province， National & Local Joint Engineering Research Center of Storage， Processing and Safety Control Technology for Fresh Agricultural and Aquatic Products， Jinzhou 121013， Liaoning
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Zhou Suzhen ^¹
Zhou Suzhen
College of Food Science and Technology， Bohai University， Food Safety Key Lab of Liaoning Province， National & Local Joint Engineering Research Center of Storage， Processing and Safety Control Technology for Fresh Agricultural and Aquatic Products， Jinzhou 121013， Liaoning
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Wang Changxia ^²
Wang Changxia
Jinzhou Yiduole Dairy Co.Ltd.， Jinzhou 121018， Liaoning
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Lü Changxin ^¹
Lü Changxin
College of Food Science and Technology， Bohai University， Food Safety Key Lab of Liaoning Province， National & Local Joint Engineering Research Center of Storage， Processing and Safety Control Technology for Fresh Agricultural and Aquatic Products， Jinzhou 121013， Liaoning
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Affiliation:

(1.College of Food Science and Technology， Bohai University， Food Safety Key Lab of Liaoning Province， National & Local Joint Engineering Research Center of Storage， Processing and Safety Control Technology for Fresh Agricultural and Aquatic Products， Jinzhou 121013， Liaoning;2.Jinzhou Yiduole Dairy Co. Ltd.， Jinzhou 121018， Liaoning)

Fund Project:

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摘要:

为探究超声处理对叶黄素(LUT)与牛血清白蛋白(BSA)结合行为的影响，采用荧光光谱、紫外-可见吸收光谱法分析不同超声频率(0 Hz/40 kHz/53 kHz)下LUT与BSA的相互作用，通过位点竞争试验和分子对接技术来确定结合位点。结果表明:不同超声频率下LUT对BSA造成荧光猝灭，当超声频率53 kHz时猝灭率最高(50.6%)，同时超声处理使BSA结构的疏水性增强，与紫外-可见吸收光谱测定结果一致。同步荧光表明，超声处理使BSA骨架变得疏松，且在超声频率53 kHz时色氨酸荧光强度变化显著。分子对接结果显示:LUT与BSA结合位点位于亚结构域ⅢA和ⅢB之间，已得到位点竞争试验的验证。此外，热力学研究和分子对接结果表明:LUT主要通过氢键和疏水相互作用与BSA自发结合。当超声超声频率53 kHz时，对LUT与BSA的结合行为影响显著。结论:通过改变超声频率，可调控食品中蛋白与小分子相互作用。

关键词:叶黄素; 荧光光谱; 结合位点; 超声处理; 牛血清白蛋白

Abstract:

It is of great significance to explore the effect of ultrasonic treatment on the binding behavior of lutein (LUT) and bovine serum albumin (BSA) for the development of active molecular carrier. The interaction between LUT and BSA at different ultrasonic frequencies (0 Hz/40 kHz/53 kHz) was analyzed by fluorescence spectroscopy and UV-visible absorption spectroscopy. The binding sites were determined by binding site competition experiment and molecular docking technology. The results showed that LUT could quench the fluorescence of BSA at different ultrasonic frequencies， and the quenching rate was the highest (50.6%) at 53 kHz. Meanwhile， ultrasonic treatment could enhance the hydrophobicity of BSA structure， which was consistent with UV-vis absorption spectrum. Synchronous fluorescence showed that ultrasonic treatment made the BSA skeleton loose and the fluorescence intensity of tryptophan changed significantly at 53 kHz. Molecular docking showed that the binding site of LUT and BSA was located between subdomain ⅢA and ⅢB， which was verified by site competition experiments. In addition， thermodynamic studies and molecular docking showed that LUT spontaneously binds to BSA mainly through hydrogen bonding and hydrophobic interaction. In conclusion， ultrasonic treatment has a significant impact on the binding behavior of LUT and BSA at 53 kHz， which provides a new idea to regulate the interaction between protein and small molecules in food by changing the ultrasonic frequency.

Key words:lutein; fluorescence spectrum; binding site; ultrasonic treatment; bovine serum albumin