底物亲和法分离纯化蕲蛇胃蛋白酶
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    利用酶(胃蛋白酶)与其底物(酪蛋白)的亲和性,从蕲蛇胃中提取得到一种胃蛋白酶。让底物和酶在pH 2.5的乳酸缓冲液中充分结合,然后调pH至4.0(底物的等电点)沉淀底物和酶的结合物,随后让沉淀物再溶解于乳酸缓冲液中,添加低浓度的SDS将底物和酶分离,最后用DEAE离子交换色谱柱进行纯化,经SDS—聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)鉴定,分离得到的胃蛋白酶为电泳纯,其分子量为33KD。酶的最适pH值小于3.0,最适温度为50℃。该结果证明胃蛋白酶能利用其与酪蛋白的亲合性及SDS沉淀作用有效地分离,这种胃蛋白酶能在食品生产的加热、强酸处理过程中应用。

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引用本文

陈躬瑞;柯李晶;赵恒裕;饶平凡.底物亲和法分离纯化蕲蛇胃蛋白酶[J].中国食品学报,2001,1(1):50-55

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