采用紫外光谱、荧光光谱及红外光谱分析技术,研究了微生物转谷氨酰胺酶(MTGase)聚合酪蛋白酸钠(Na-CN)生物聚合物的空间结构特征,并探讨了MTGase改善Na-CN乳化性能的作用机理.紫外光谱显示,MTGase聚合Na-CN生物聚合物的多肽链的Trp和Tyr残基的紫外吸收峰的强度明显低于Na-CN,说明生物聚合物的"空间结构效应"占较重要的地位.荧光发射光谱显示,Na-CN生物聚合物的Trp和Tyr残基的荧光强度比Na-CN有显著的增强,表明生物聚合物的疏水性区域更加暴露.然而,MTGase长时间催化(12h)得到的生物聚合物的荧光强度反而有所下降(与4h的场合相比),这反映了"空间位阻效应".红外光谱显示,Na-CN与其生物聚合物的酰胺特征峰相差不大,说明两者的二级结构基本上相近.此外,MTGase改善Na-CN乳化性能的机理是:MTGase催化导致Na-CN的空间结构发生了变化,进而改变了蛋白表面的表面疏水性质,最终达到改善Na-CN乳化性质的效果.