摘要:以酶解河蚌多肽为原料,对其中的降血压肽进行初步分离及性质研究.采用凝胶Sephadex G-50对河蚌酶解多肽进行分离纯化,得到2个组分MPP1和MPP2,其分子质量分别为14 125 Da和1 271 Da.用高效液相色谱(HPLC)测定血管紧张素转化酶(ACE)抑制率,其半抑制浓度(IC50)分别为0.88 mg/mL和0.32 mg/mL.其中,组分MPP2具有明显的降血压作用.对氨基酸组成的分析表明,MPP2中谷氨酸(Glu)含量最高,即14.04 g/100g;疏水性氨基酸含量高达29.76 g/100g,与其较高的降血压活性密切相关.