为丰富大豆蛋白柔性改性技术,采用极端pH条件(pH 1,2,3,4,10,11,12,13)处理大豆分离蛋白(SPI)、β-伴大豆球蛋白(7S)和大豆球蛋白(11S)。通过对SPI、7S和11S蛋白进行凝胶电泳分析、氨基分析、巯基分析和色氨酸荧光分析,并测定大豆蛋白表面疏水性、溶解性、乳化性和起泡性,探讨极端pH处理对SPI、7S和11S结构和性质的影响。结果表明:极端pH处理可导致SPI、7S和11S游离氨基和内源色氨酸荧光强度增加,蛋白表面疏水性提高,三级结构部分展开。此外,极端pH处理可诱导SPI与11S亚基部分解离,而对7S亚基影响较小。极端pH处理能够提高SPI、7S和11S蛋白溶解性、乳化性和起泡性。11S球蛋白可能是SPI结构变化和功能特性改善的主要贡献者。由此可见,极端酸碱处理通过诱导大豆蛋白高级结构的展开,改善其功能特性。