黑曲霉M00988菌株具有降解赭曲霉毒素A（OTA）的作用。为了提高天然菌株的降解效率，将黑曲霉菌株中解毒的关键羧肽酶cp基因进行克隆，并原核重组表达该酶。通过优化得到最优的表达条件为培养2.5 h后加入1 mmol/L IPTG，诱导温度28 ℃，诱导时间20 h。粗酶液经镍柱纯化后得到解毒能力达30.03 μg/mg的电泳级重组羧肽酶。之后，采用AB-8大孔树脂作为吸附载体，戊二醛为交联剂对酶进行复合固定化，得到最优固定化条件为吸附时间12 h、吸附温度37 ℃、戊二醛质量分数0.35%、交联时间1 h、交联温度25 ℃。固定化酶与游离酶相比，酶对底物的亲和力虽有所下降，但酶促反应最大速度（Vmax）没有显著下降，催化效率基本一致，表明对该酶进行吸附-交联复合固定化效果良好。对固定化前、后酶的二级结构的研究表明：酶经固定化后，α螺旋和无规则卷曲的含量有所上升，β折叠显著下降，β转角变化不明显。这说明酶经固定化后，部分β折叠链内氢键断裂，转变成为无规则结构或α螺旋结构，导致固定化酶对底物的亲和力较之前有所下降，而其Vmax与游离态酶基本一致，因此固定化酶与游离态酶的催化效率基本一致。本研究为羧肽酶降解OTA在工业上的固定化应用奠定了基础。