对碱性条件下大豆11S球蛋白溶解性、表面疏水性（H0）、Zeta电位、粒径以及分子结构进行研究。当pH值由7.0增加到12.0时，大豆11S球蛋白的溶解性增加，H0降低，Zeta电位的绝对值增大，平均粒径降低，这表明碱性条件下大豆球蛋白表面负电荷增多，通过静电排斥作用减少了蛋白质聚集，促进蛋白质溶解，更多的极性氨基酸暴露于蛋白质表面可能会导致H0降低。此外，随着pH值的升高，α-螺旋含量增加，无规卷曲含量降低，蛋白分子中的酪氨酸和色氨酸残基趋于“包埋”态。碱性条件下大豆11S球蛋白的二硫键构型发生改变，说明可能发生蛋白质亚基的解离和聚合。